Ензими су посебна врста протеина која природа игра улогу катализатора за различите хемијске процесе.

Овај термин се стално чује, међутим, не разумеју сви шта је ензим или ензим, које функције ове супстанце обављају и како се ензими разликују од ензима и да ли се уопште разликују. Све ћемо то знати сада.

Без ових супстанци ни људи ни животиње не би могли пробавити храну. И први пут је човечанство прибегло употреби ензима у свакодневном животу пре више од 5 хиљада година, када су наши преци научили како да складиште млеко у "посуђе" из стомака животиња. У таквим условима, под утицајем сиришта, млеко се претвара у сир. Ово је само један пример како ензим делује као катализатор који убрзава биолошке процесе. Данас су ензими неопходни у индустрији, важни су за производњу шећера, маргарина, јогурта, пива, коже, текстила, алкохола, па чак и бетона. Детерџенти и детерџенти садрже и ове корисне материје - помажу у уклањању мрља на ниским температурама.

Прича о открићу

Ензим преведен са грчког значи "квасац". Откриће ове супстанце човечанство дугује Холанђанину Јану Баптисту Ван Хелмонт-у који је живео у КСВИ веку. У једном тренутку, веома га је занимала алкохолна ферментација и током студије је пронашао непознату супстанцу која убрзава овај процес. Холанђанин је прозвао ферментум, што значи „ферментација“. Тада је, скоро три века касније, Француз Луј Пастер, такође посматрајући процесе ферментације, дошао до закључка да ензими нису ништа друго до супстанце живе ћелије. И након неког времена, Немац Едуард Буцхнер извадио је ензим из квасца и утврдио да та супстанца није живи организам. Такође му је дао име - "зимаза". Неколико година касније, други Немац Вилли Кухне предложио је поделу свих протеинских катализатора на две групе: ензиме и ензиме. Штавише, предложио је да се други термин назива "кисело тело", чије се деловање дистрибуира изван живих организама. И тек 1897. године окончани су сви научни спорови: одлучено је да се користе оба термина (ензим и ензим) као апсолутни синоними.

Структура: ланац хиљада аминокиселина

Сви ензими су протеини, али нису сви протеини ензими. Као и други протеини, ензими се састоје од аминокиселина. И што је занимљиво, стварање сваког ензима захтева од стотину до милион аминокиселина нанизаних попут бисера на нит. Али та нит није ни једна - обично се савија стотине пута. Тако се ствара тродимензионална структура јединствена за сваки ензим. У међувремену, молекул ензима је релативно велика формација, а само мали део његове структуре, такозвани активни центар, укључен је у биохемијске реакције.

Свака аминокиселина је повезана са другом специфичном врстом хемијске везе и сваки ензим има своју јединствену секвенцу аминокиселина. За креирање већине њих користи се око 20 врста аминских материја. Чак и мање промене у секвенци аминокиселина могу драматично променити изглед и "талент" ензима.

Биохемијска својства

Иако се велики број реакција одвија уз судјеловање ензима у природи, сви се могу групирати у 6 категорија. Сходно томе, свака од ових шест реакција одвија се под утицајем одређене врсте ензима.

Реакције које укључују ензиме:

  1. Оксидација и опоравак.

Ензими који су укључени у ове реакције називају се оксидоредуктазама. Као пример, можемо се присетити како алкохол дехидрогеназе претварају примарне алкохоле у ​​алдехид.

  1. Групна реакција преноса.

Ензими због којих настају ове реакције називају се трансферазе. Имају способност премештања функционалних група из једне молекуле у другу. То се дешава, на пример, када аланин аминотрансферазе преносе алфа-амино групе између аланина и аспартата. Трансферазе такође преносе фосфатне групе између АТП-а и других једињења, а дисахариди се стварају из остатака глукозе.

  1. Хидролиза.

Хидролазе укључене у реакцију могу да прекину једноструке везе додавањем елемената воде.

  1. Креирајте или избришите двоструку везу.

Ова врста реакције се дешава нехидролитички уз учешће лиза.

  1. Изомеризација функционалних група.

У многим хемијским реакцијама, положај функционалне групе варира унутар молекула, али сам молекул се састоји од истог броја и врста атома који су били пре почетка реакције. Другим речима, супстрат и продукт реакције су изомери. Ова врста трансформације је могућа под утицајем изомеразних ензима.

  1. Стварање јединствене везе са елиминацијом елемента воде.

Хидролазе прекидају везу додавањем водених елемената у молекулу. Лијазе изводе обрнуту реакцију, уклањајући водени део из функционалних група. На тај начин створите једноставну везу.

Како делују у телу?

Ензими убрзавају готово све хемијске реакције које се дешавају у ћелијама. Они су од виталног значаја за људе, олакшавају варење и убрзавају метаболизам.

Неке од ових супстанци помажу у разбијању превеликих молекула на мање „комаде“ које тело може пробавити. Други, напротив, везују мале молекуле. Али, ензими су, у научном погледу, веома селективни. То значи да свака од ових супстанци може убрзати само одређену реакцију. Молекули са којима ензими „раде“ називају се супстрати. Супстрати, заузврат, стварају везу са делом ензима који се зове активни центар.

Постоје два принципа која објашњавају специфичности интеракције ензима и супстрата. У такозваном моделу „закључавања кључева“, активно средиште ензима заузима строго дефинисану конфигурацију у супстрату. Према другом моделу, оба учесника у реакцији, активни центар и супстрат, мењају своје форме како би се повезали.

Без обзира на принцип интеракције, резултат је увек исти - реакција под утицајем ензима одвија се много пута брже. Као резултат ове интеракције, рађају се нови молекули који се потом одвајају од ензима. А катализатор наставља да ради свој посао, али уз учешће других честица.

Хипер и хипоактивност

Постоје случајеви када ензими своје функције извршавају погрешним интензитетом. Прекомерна активност изазива прекомерно стварање продукта реакције и недостатак супстрата. Резултат је погоршање благостања и озбиљне болести. Узрок преактивног ензима може бити генетски поремећај или вишак витамина или елемената у траговима који се користе у реакцији.

Хипоактивност ензима може чак изазвати смрт и када, на пример, ензими не уклањају токсине из тела или се појави недостатак АТП-а. Разлог за ово стање могу бити и мутирани гени или, обрнуто, хиповитаминоза и недостатак других хранљивих састојака. Поред тога, нижа телесна температура такође успорава рад ензима.

Катализатор и још много тога

Данас често можете чути о добробити ензима. Али шта су ове супстанце од којих зависе перформансе нашег тела?

Ензими су биолошки молекули чији животни циклус није одређен рођењем и смрћу. Они само делују у телу док се не растопе. То се у правилу дешава под утицајем других ензима.

У процесу биохемијских реакција, они не постају део коначног производа. Када је реакција завршена, ензим напушта супстрат. Након тога, супстанца је спремна да почне поново да делује, али на различитом молекули. И тако траје онолико колико тело треба.

Јединственост ензима је у томе што сваки од њих обавља само једну функцију која му је додељена. Биолошка реакција се дешава само када ензим нађе супстрат који је тачан за њу. Ова интеракција може се упоредити са принципом рада кључа и браве - само правилно одабрани елементи могу „радити“. Још једна карактеристика: могу да раде на ниским температурама и умереним пХ, а у улози су катализатора стабилнији од било које друге хемикалије.

Ензими као катализатори убрзавају метаболичке процесе и друге реакције.

Ти се процеси по правилу састоје од одређених фаза од којих сваки захтева рад одређеног ензима. Без тога се циклус претворбе или убрзања не може завршити.

Можда најпознатија од свих функција ензима је улога катализатора. То значи да ензими комбинују хемијске реагенсе на такав начин да смањују трошкове енергије потребне за брже формирање производа. Без ових супстанци, хемијске реакције биле би стотине пута спорије. Али то није крај способности ензима. Сви живи организми садрже енергију која им је потребна за наставак живота. Аденосин трифосфат, или АТП, је врста напуњене батерије која ћелијама снабдева енергијом. Али функционисање АТП-а је немогуће без ензима. А главни ензим који производи АТП је синтаза. За сваки молекул глукозе који се трансформише у енергију, синтаза производи око 32-34 АТП молекула.

Поред тога, у медицини се активно користе ензими (липаза, амилаза, протеаза). Конкретно, они служе као компонента ензимских препарата, попут Фестал, Мезим, Панзинорм, Панцреатин, који се користе за лечење пробавних сметњи. Али неки ензими могу такође утицати на крвожилни систем (растварати угрушке у крви), убрзати зацељивање гнојних рана. Чак се и код терапије против рака посежу за ензимима.

Фактори активности ензима

Пошто је ензим у стању да убрза реакцију више пута, његова активност се одређује такозваном брзином. Овај термин се односи на број молекула супстрата (реактанта) који је у стању да трансформише 1 молекул ензима за 1 минут. Међутим, постоји низ фактора који одређују брзину реакције:

  1. Концентрација супстрата.

Повећање концентрације супстрата доводи до убрзане реакције. Што више молекула активне супстанце брже реагује, јер су активнији центри. Међутим, убрзање је могуће само док нису укључени сви молекули ензима. Након тога, чак и повећање концентрације супстрата неће довести до убрзања реакције.

  1. Температура

Типично, повећање температуре доводи до бржих реакција. Ово правило делује за већину ензимских реакција, али само док се температура не повиси изнад 40 степени Целзијуса. Након ове ознаке, брзина реакције, напротив, почиње нагло да опада. Ако температура падне испод критичног нивоа, брзина ензимских реакција поново ће се повећати. Ако температура настави да расте, ковалентне везе се распадају и каталитичка активност ензима се заувек губи.

  1. Киселост

ПХ такође утиче на брзину ензимских реакција. Сваки ензим има свој оптимални ниво киселости, при чему реакција тече најадекватније. Промена пХ утиче на активност ензима, а самим тим и на брзину реакције. Ако су промене превелике, супстрат губи способност везања на активно језгро и ензим више не може да катализује реакцију. Са обнављањем потребног нивоа пХ враћа се и активност ензима.

Ензими за варење

Ензими присутни у људском телу могу се поделити у 2 групе:

  • метаболички
  • пробавни

Метаболички „раде“ на неутрализацији токсичних супстанци, а такође доприносе производњи енергије и протеина. Па, и, наравно, убрзавају биохемијске процесе у телу.

Шта је одговорно за пробаву - јасно је и из имена. Али овде функционише принцип селективности: одређена врста ензима делује само на једну врсту хране. Стога, за побољшање пробаве можете прибјећи малом трику. Ако тело не пробави нешто из хране, тада је неопходно да додајете исхрану производом који садржи ензим који може разградити тешко пробављиву храну.

Прехрамбени ензими су катализатори који разграђују храну до стања у којем је тијело у стању да апсорбује храњиве твари из њих. Дигестивни ензими долазе у неколико врста. У људском телу се у различитим деловима дигестивног тракта налазе различите врсте ензима.

Усна шупљина

У овој фази алфа амилаза делује на храну. Разграђује угљене хидрате, скроб и глукозу који се налазе у кромпиру, воћу, поврћу и другој храни.

Стомак

Овде пепсин разграђује протеине до стања пептида, а желатиназа - желатина и колаген који се налазе у месу.

Панкреас

У овој фази, "радите":

  • трипсин - одговоран за разградњу протеина;
  • алфа-химотрипсин - помаже у апсорпцији протеина;
  • еластазе - разграђују одређене врсте протеина;
  • нуклеазе - помажу у разградњи нуклеинских киселина;
  • стеапсин - поспјешује апсорпцију масне хране;
  • амилаза - одговорна је за асимилацију скроба;
  • липаза - разграђује масти (липиди) који се налазе у млечним производима, орасима, уљу и месу.

Танко црево

Честице хране "причају":

  • пептидазе - цепају пептидна једињења до нивоа аминокиселина;
  • сахароза - помаже у апсорпцији сложених шећера и шкроба;
  • малтаза - разграђује дисахариде до стања моносахарида (шећер из слада);
  • лактаза - разграђује лактозу (глукоза која се налази у млечним производима);
  • липаза - потиче апсорпцију триглицерида, масних киселина;
  • Ерепсин - утиче на протеине;
  • изомалтаза - „ради“ са малтозом и изомалтозом.

Дебелог црева

Овде су функције ензима:

  • Е. цоли - одговоран за варење лактозе;
  • Лактобацили - делују на лактозу и неке друге угљене хидрате.

Поред ових ензима, постоје и:

  • дијастаза - пробавља биљни скроб;
  • инвертаза - разграђује сахарозу (столни шећер);
  • глукоамилаза - скроб претвара у глукозу;
  • алфа галактозидаза - поспешује варење пасуља, семенки, сојиних производа, коренастог поврћа и листова;
  • бромелаин - ензим добијен из ананаса, потиче разградњу различитих врста протеина, ефикасан је на различитим нивоима киселости медијума, има противупална својства;
  • папаин - ензим изолован из сирове папаје, поспешује разградњу малих и великих протеина, ефикасан је у широком распону супстрата и киселости.
  • целулоза - разграђује целулозу, биљна влакна (која се не налазе у људском телу);
  • ендопротеаза - цепа пептидне везе;
  • екстракт говеђе жучи - ензим животињског порекла, подстиче цревну покретљивост;
  • панкреатин - ензим животињског порекла, убрзава варење масти и протеина;
  • панкрелипаза је животињски ензим који поспешује апсорпцију протеина, угљених хидрата и липида;
  • пектиназа - разграђује полисахариде садржане у плоду;
  • фитаза - потиче апсорпцију фитинске киселине, калцијума, цинка, бакра, мангана и других минерала;
  • ксиланаза - разграђује глукозу из житарица.

Катализатори у производима

Ензими су критични за здравље јер помажу телу да разгради компоненте хране до стања погодног за коришћење хранљивих састојака. Црева и панкреас стварају широк спектар ензима. Али поред овога, многа њихова корисна помагала за пробаву налазе се и у одређеној храни.

Ферментирана храна готово је савршен извор добрих бактерија потребних за правилну пробаву. И док фармацеутски пробиотици „делују“ само у горњем делу дигестивног система и често не допиру до црева, ефекат ензимских производа се осети широм гастроинтестиналног тракта.

На примјер, марелице садрже мјешавину корисних ензима, укључујући инвертазу, која је одговорна за разградњу глукозе и доприноси брзом ослобађању енергије.

Авокадо може послужити као природни извор липазе (доприноси бржој пробави липида). У организму та супстанца ствара панкреас. Али да бисте олакшали живот овом телу, можете се почастити на пример салатом од авокада - укусном и здравом.

Поред тога што је најпознатији извор калијума, банана у организам испоручује и амилазу и малтазу. Амилаза се такође налази у хлебу, кромпиру и житарицама. Малтаза подстиче разградњу малтозе, такозваног шећера из слада који се налази у изобиљу у пиву и кукурузном сирупу.

Још једно егзотично воће - ананас садржи читав низ ензима, укључујући бромелаин. А он, према неким студијама, такође има антиканцерогена и противупална својства.

Екстремофили и индустрија

Екстремофили су супстанце које су у стању да одржавају виталну активност у екстремним условима.

Живи организми, као и ензими који им омогућавају функционисање, пронађени су у гејзирима, где је температура близу тачке кључања, а дубоко у леду, као и у условима екстремне сланости (Долина смрти у САД-у). Поред тога, научници су пронашли ензиме за које ниво пХ, како се испоставило, такође није основни захтев за ефикасан рад. Истраживачи су посебно заинтересовани за проучавање ензима екстремофила као супстанци које се могу широко користити у индустрији. Иако су данас ензими већ пронашли своју примену у индустрији као биолошки и еколошки прихватљиве супстанце. Примена ензима у прехрамбеној индустрији, козметологији, производњи хемијских производа за домаћинство.

Штавише, "услуге" ензима у таквим случајевима су јефтиније од синтетских аналога. Поред тога, природне материје су биоразградиве, што њихову употребу чини еколошком. У природи постоје микроорганизми који могу разградити ензиме у поједине аминокиселине, које затим постају компоненте новог биолошког ланца. Али ово је, како кажу, потпуно другачија прича.

Погледајте видео: Enzimi ključevi za tvoja zdrava crijeva (Јануар 2020).

Loading...